Antes de comenzar a hablar de las proteínas, cabe hablar previamente de los aminoácidos, que son compuestos orgánicos de baja masa molecular, que poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un carbono 'alfa', junto a un grupo -H y un Radical variable.
Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, con un punto de fusión elevado y con actividad óptica. Los aminoácidos primarios son 20, y constituyen las PROTEÍNAS , y los aminoácidos esenciales (8 en el caso del ser humanos) son aquellos que deben ser ingeridos por la dieta. Según el Radical variable presente en el aminoácido, distinguimos AA* no polares, AA polares sin carga, AA polares con carga negativa y AA polares con carga positiva.
Además presentan carácter anfótero, esto es, son capaces de actuar como ácido o como base (captando o liberando protones) en función a como sean las condiciones del medio en el que se encuentran, manteniendo el pH constante, lo que se denomina efecto tampón.
Los AA están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxílos y amigos de dos AA diferentes, liberando una molécula de H2O. Dicho enlaces presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo componen.
La unión de más de 50 AA da lugar a la formación de una PROTEÍNA,cuya organización viene determinada por 4 niveles:
-Estructura primaria: Es la secuencia de AA que conforman la proteína, indicando qué AA la constituye y en qué orden se encuentra. Sus extremos se denominan N-inicial y C-Terminal.
-Estructura secundaria: Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. En función al tipo de aminoácidos que constituyen la proteína y las condiciones de tensión y temperatura, se distinguen tres tipos de estructura secundaria:
- 'alfa' hélice: Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre ella misma en un giro dextrógiro y establecerse enlaces de hidrógeno intracadenarios, dando lugar a una hélice de 3,6 AA por vuelta.
-hélice de colágeno: Disposición de hélice enrollada en un giro levógiro con estructura más distendida, de unos 3 aminoácidos por vuelta.
- Conformación 'beta': Forma una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno. Puede darse que se produzca un plegamiento y se produzcan enlaces de hidrógeno ya que quedan más próximos formando una lámina en forma de zigzag denominada 'beta'-lámina plegada.
-Estructura terciaria: Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se plega sobre sí misma originando una conformación globular. Las proteínas globulares son solubles en agua y mantienen su forma globular estable debido a los diferentes enlaces que pueden darse. Las proteínas que no llegan a formar estructura terciaria, si no que mantienen su estructura secundaria de forma alargada, se denominan proteínas filamentosas y son insolubles en agua.
-Estructura cuaternaria La presentan las proteínas formadas por la union de dos o mas cadenas polipeptidicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles.
Ateniendo a su clasificación, encontramos las HOLOPROTEINAS y las HETEROPROTEINAS
Las holoproteínas están constituidas por AA únicamente y a su vez de subdividen en globulares y filamentosas, perteneciendo al grupo de las filamentosas los colágenos, las queratinas, las elástinas que tienen función estructural y las miosinas (función contractil) y al grupo de las globulares las protaminas, las historias, las gluteninas, las prolaminas, las albúminas, presentando las últimas tres una función de reserva y las globulinas,con función de defensa.
Las heteroproteínas están constituidas por AA y un grupo prostético, en función a dicho grupo encontraremos
Cromoproteínas, cuyo grupo prostético es un pigmento, como por ejemplo la Hemoglobina, que realiza función de transporte
Glucoproteínas, cuyo grupo prostético es un glúcido
Lipoproteínas, constituidas por AA y ácidos grasos, realizando una función de transporte
Fosfoproteínas, constituidas por AA y ácidos fosfóricos, como la caseína de la leche
Nucleoproteínas, cuyo grupo prostético es un ácido nucleico.
Además de la solubilidad y el carácter anfótero ya mencionadas, las proteínas presentan otras dos propiedades como la desnaturalización y la especificidad, ya explicadas y mencionadas en la entrada anterior.
Glosario: AA= aminoácidos
Adjunto foto de un esquema visual, el cual he explicado en sentido a las agujas del reloj.
Fuente propia