ACTIVIDADES PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

En cuanto a los niveles de organización de las proteínas,podriamos decir que se distinguen 4 niveles, la estructura primaria, la estructura secundaria, que a su vez puede ser de tipo 'alfa'-hélice, hélice de colágeno y conformación 'beta', estructura terciaria (generalmente adquieren aspecto globular) y estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria encontramos enlaces covalentes que unen los distintos radicales de los aminoácidos, y el enlace peptídico, que se realiza entre aminoácidos. En la estructura secundaria se establecen enlaces puente de oxígeno intracadenarios si hablamos de la conformación 'alfa'-hélice y hélice de colágeno,e intercadenario si hablamos de la conformación 'beta'.En cuanto a la estructura terciaria, ésta, mantiene su aspecto globular debido a los diferentes enlaces, ya sean, enlaces disulfuro, enlaces de higrógeno, Fuerzas de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas e interacciones ionicas.

La estructura cuaternaria presenta enlaces no covalentes débiles.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La α-queratina se caracteriza por presentar una estructura secundaria de tipo alfa-hélice y ser una proteína filamentosa. Cuando decimos que es alfa-hélice, decimos que su estructura se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrogiro gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre un grupo carboxilo y el grupo amino del cuarto aminoácido siguente, dando lugar a una hélice con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Por otro lado, diremos que es filamentosa porque no se llega a formar estructura terciaria, manteniendo su estructura secundaria en forma alargada y conferiendore propiedades características como la insolubilidad en agua, y funciones como la esquelética.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Dos propiedades podrían ser la solubilidad y la especificidad. La solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, no obstante los cambios en el pH influyen en la polaridad. Las proteínas globulares son solubles en agua, mientras que las filamentosas no lo son.

Si hablamos de la especificidad, diremos que las proteínas presentan una estructura tridimensional específica, que les permiten diferenciar unas moléculas de otras parecidas., es el caso de las proteínas enzimáticas, que actúan como reguladoras de las reacciones químicas. Además encontramos las proteínas homólogas, que realizan la misma función en especies diferentes y que presentan una estructura similar pero no siempre idéntica.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Función contráctil, que posibilita la movilidad, como por ejemplo la actina y miosina que intervienen en el proceso de contracción muscular.

y la función de reserva energética como la zeína, presente en el maíz.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

El proceso de desnaturalización es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria, y en ocasiones secundaria de la proteína como consecuencia de los cambios del medio externo, como las variaciones de temperatura o de pH, por consiguiente, pierden tambien algunas de sus funciones. No obstante, como los enlaces peptídicos no se ven afectados, si las condiciones del medio vuelven a ser óptimas, la proteína recobra su estructura en un proceso denominado renaturalización

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Significa que puede tener un carácter ácido y actuar liberando protones o básico y actuar captando protones en relación a como sea el medio en el que se encuentran, neutralizándolo. Por eso se dice que actúan como disoluciones tampón o amortiguadoras, participando así en la homeostasis.