ÁCIDOS NUCLÉICOS

Esta semana hablaremos del último tema de bioquímica del temario: Los ácidos nucleicos.

Los ácidos nucleicos son una biomolécula de carácter ácido que se encontró por primera vez en el núcleo celular

Son polímeros compuestos por la secuencia de unas unidades más sencillas denominadas nucleótidos.

Cada nucleótido, a su vez, está formado por otras moléculas:

Ácido fosfórico: Que se ioniza dando lugar al grupo fosfato del nucleótido

Pentosa: puede ser de dos tipos,  la ribosa, exclusiva del ARN, y la desoxirribosa, exclusiva del ADN

Base nitrogenada: Según su origen encontramos bases purícas (derivadas de la purina) que son la Adenina y la Guanina; y bases pirimidinicas (derivadas de la pirimidina), sean citosina, timina (exclusiva en ADN) y uracilo (exclusiva en el ARN)

La unión de una base nitrogenada con una pentosa mediante un enlace N-glucosidico se denomina nucleosido, que a su vez,unido este a un ácido fosfórico mediante un enlace éster fosfórico, conforma un nucleótido. Dos o más nucleótidos se enlazan con el enlace fosfodiéster.

ADN

El ácido desoxirribonucleico presenta como pentosa la desoxirribosa y como bases nitrogenadas la Adenina, la Timina, la Citosina y la Guanina. 

Está presente en virus, células eucariotas y procariotas. Tiene una elevada masa molecular y en función a su complejidad y estructura distinguimos:

-La estructura primaria, que es una secuencia lineal de una hebra que conforma la información genética

- Estructura secundaria, cuyo modelo de doble hélice fue propuesto por Watson y Crick, que se basaron en unos datos experimentales previos y que afirma que en la estructura secundaria es una doble hélice de 20 Ä de diámetro antiparalela y complementaria y que el enrollamiento es dextrógiro y plectonímico.

-La estructura terciaria o superenrollamiento es la espirilización de la doble hélice que da lugar a varios niveles de empaquetamiento en función a su complejidad distinguiendo entre fibra de cromatina de 100 Amstrongs, fibra de cromatina de 300 Amstrongs, dominios en forma de bucle y Niveles superiores de empaquetamiento, siendo el cromosoma en la metafase el que presenta el grado máximo de empaqueta miento de la fibra de cromatina

El ADN puede clasificarse atendiendo a diversos criterios; puede ser monocatenario o bicatenario según el número de cadenas que forman, circular o lineal según su forma o asociado a histonas, a protaminas o procariota en función al tipo de moléculas que le sirven de soporte en su empaquetamiento.

ARN

El ácido ribonucleico por otra parte tiene como pentosa la ribosa y sus bases nitrogenadas se mantienen iguales a excepción de que presenta Uracilo en lugar de Timina.

El porcentaje de ARN es mayor que de ADN en las células eucariotas.

Existen varios tipos de ARN, de igual estructura química pero diferentes propiedades y funciones.

ARN mensajero: Copia la información genética del ADN y la transporta hasta los ribosomas para su posterior síntesis de proteinas

ARN de transferencia: Transporta los aminoácidos determinados hasta los ribosomas, donde según la secuencia espeficicada, se producirá la síntesis de proteínas. Puede estar compuesto por otras bases nitrogenadas como la hidroxiuridina, la inosina y la ribotimidina, que constituyen el 10% de las bases nitrogenadas de este ARN

ARN ribosomico, que constituye los rebosaos

ARN nuclear, que es componente principal del nucleolo y se origina a partir de diferentes segmentos de ADN.

ARN pequeño nuclear, también denominado ARNu por su alto contenido en uridina, lo encontramos en el núcleo de las celulas eucarioticas

y ARN de interferencia, que sirve como mecanismo de autocontrol de la célula y degrada aquellas proteínas que son extrañas para el organismo 

Fuente propia.

Cuestionario: Ácidos Nucléicos

Adjunto resultado del cuestionario propuesto acerca de los ácidos nucléicos

Muy interesante e interactivo!
Fuente propia

Las Proteínas

Antes de comenzar a hablar de las proteínas, cabe hablar previamente de los aminoácidos, que son compuestos orgánicos de baja masa molecular, que poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un carbono 'alfa', junto a un grupo -H y un Radical variable.

Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, con un punto de fusión elevado y con actividad óptica. Los aminoácidos primarios son 20, y constituyen las PROTEÍNAS , y los aminoácidos esenciales (8 en el caso del ser humanos) son aquellos que deben ser ingeridos por la dieta. Según el Radical variable presente en el aminoácido, distinguimos AA* no polares, AA polares sin carga, AA polares con carga negativa y AA polares con carga positiva.

Además presentan carácter anfótero, esto es, son capaces de actuar como ácido o como base (captando o liberando protones) en función a como sean las condiciones del medio en el que se encuentran, manteniendo el pH constante, lo que se denomina efecto tampón.

Los AA están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxílos y amigos de dos AA diferentes, liberando una molécula de H2O. Dicho enlaces presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo componen.

La unión de más de 50 AA da lugar a la formación de una PROTEÍNA,cuya organización viene determinada por 4 niveles:

-Estructura primaria: Es la secuencia de AA que conforman la proteína, indicando qué AA la constituye y en qué orden se encuentra. Sus extremos se denominan N-inicial y C-Terminal.

-Estructura secundaria: Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. En función al tipo de aminoácidos que constituyen la proteína y las condiciones de tensión y temperatura, se distinguen tres tipos de estructura secundaria:

- 'alfa' hélice: Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre ella misma en un       giro dextrógiro y establecerse enlaces de hidrógeno intracadenarios, dando lugar a una hélice de 3,6 AA por vuelta.

-hélice de colágeno: Disposición de hélice enrollada en un giro levógiro con estructura más distendida, de unos 3 aminoácidos por vuelta.

- Conformación 'beta': Forma una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno. Puede darse que se produzca un plegamiento y se produzcan enlaces de hidrógeno ya que quedan más próximos formando una lámina en forma de zigzag denominada 'beta'-lámina plegada.

-Estructura terciaria: Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se plega sobre sí misma originando una conformación globular. Las proteínas globulares son solubles en agua y mantienen su forma globular estable debido a los diferentes enlaces que pueden darse. Las proteínas que no llegan a formar estructura terciaria, si no que mantienen su estructura secundaria de forma alargada, se denominan proteínas filamentosas y son insolubles en agua.

-Estructura cuaternaria La presentan las proteínas formadas por la union de dos o mas cadenas polipeptidicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles.

Ateniendo a su clasificación, encontramos las HOLOPROTEINAS y las HETEROPROTEINAS

Las holoproteínas están constituidas por AA únicamente y a su vez de subdividen en globulares y filamentosas, perteneciendo al grupo de las filamentosas los colágenos, las queratinas, las elástinas que tienen función estructural y las miosinas (función contractil)  y al grupo de las globulares las protaminas, las historias, las gluteninas, las prolaminas, las albúminas, presentando las últimas tres una función de reserva y las globulinas,con función de defensa.

Las heteroproteínas están constituidas por AA y un grupo prostético, en función a dicho grupo encontraremos

Cromoproteínas, cuyo grupo prostético es un pigmento, como por ejemplo la Hemoglobina, que realiza función de transporte

Glucoproteínas, cuyo grupo prostético es un glúcido

Lipoproteínas, constituidas por AA y ácidos grasos, realizando una función de transporte 

Fosfoproteínas, constituidas por AA y ácidos fosfóricos, como la caseína de la leche

Nucleoproteínas, cuyo grupo prostético es un ácido nucleico.

Además de la solubilidad y el carácter anfótero ya mencionadas, las proteínas presentan otras dos propiedades como la desnaturalización y la especificidad, ya explicadas y mencionadas en la entrada anterior.

Glosario: AA= aminoácidos

Adjunto foto de un esquema visual, el cual he explicado en sentido a las agujas del reloj.
Fuente propia

ACTIVIDADES PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

En cuanto a los niveles de organización de las proteínas,podriamos decir que se distinguen 4 niveles, la estructura primaria, la estructura secundaria, que a su vez puede ser de tipo 'alfa'-hélice, hélice de colágeno y conformación 'beta', estructura terciaria (generalmente adquieren aspecto globular) y estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria encontramos enlaces covalentes que unen los distintos radicales de los aminoácidos, y el enlace peptídico, que se realiza entre aminoácidos. En la estructura secundaria se establecen enlaces puente de oxígeno intracadenarios si hablamos de la conformación 'alfa'-hélice y hélice de colágeno,e intercadenario si hablamos de la conformación 'beta'.En cuanto a la estructura terciaria, ésta, mantiene su aspecto globular debido a los diferentes enlaces, ya sean, enlaces disulfuro, enlaces de higrógeno, Fuerzas de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas e interacciones ionicas.

La estructura cuaternaria presenta enlaces no covalentes débiles.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La α-queratina se caracteriza por presentar una estructura secundaria de tipo alfa-hélice y ser una proteína filamentosa. Cuando decimos que es alfa-hélice, decimos que su estructura se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrogiro gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre un grupo carboxilo y el grupo amino del cuarto aminoácido siguente, dando lugar a una hélice con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Por otro lado, diremos que es filamentosa porque no se llega a formar estructura terciaria, manteniendo su estructura secundaria en forma alargada y conferiendore propiedades características como la insolubilidad en agua, y funciones como la esquelética.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Dos propiedades podrían ser la solubilidad y la especificidad. La solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, no obstante los cambios en el pH influyen en la polaridad. Las proteínas globulares son solubles en agua, mientras que las filamentosas no lo son.

Si hablamos de la especificidad, diremos que las proteínas presentan una estructura tridimensional específica, que les permiten diferenciar unas moléculas de otras parecidas., es el caso de las proteínas enzimáticas, que actúan como reguladoras de las reacciones químicas. Además encontramos las proteínas homólogas, que realizan la misma función en especies diferentes y que presentan una estructura similar pero no siempre idéntica.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Función contráctil, que posibilita la movilidad, como por ejemplo la actina y miosina que intervienen en el proceso de contracción muscular.

y la función de reserva energética como la zeína, presente en el maíz.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

El proceso de desnaturalización es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria, y en ocasiones secundaria de la proteína como consecuencia de los cambios del medio externo, como las variaciones de temperatura o de pH, por consiguiente, pierden tambien algunas de sus funciones. No obstante, como los enlaces peptídicos no se ven afectados, si las condiciones del medio vuelven a ser óptimas, la proteína recobra su estructura en un proceso denominado renaturalización

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Significa que puede tener un carácter ácido y actuar liberando protones o básico y actuar captando protones en relación a como sea el medio en el que se encuentran, neutralizándolo. Por eso se dice que actúan como disoluciones tampón o amortiguadoras, participando así en la homeostasis.